细胞自噬（autophagy）是真核细胞内一种高度保守的分解代谢过程。细胞通过细胞自噬不仅可以回收利用各种基本的生命物质，同时也可以清除入侵病原体、受损线粒体等有害物质。因此，细胞自噬在众多的生理过程中扮演着重要角色。与此同时，众多的人类疾病均与细胞自噬的功能异常密切相关，比如癌症、神经退行性疾病等。在经典的巨自噬（macroautophagy）过程中，细胞通过吞噬泡（phagophore）的引发、延伸进而形成自噬体（autophagosome）来包裹细胞内待降解的自噬底物，比如糖原、蛋白聚集物、受损细胞器和入侵病原体等。在吞噬泡的引发和延伸阶段，WIPI2b蛋白招募并激活ATG12~ATG5-ATG16L1复合物，使其发挥类E3酶的活性，实现对ATG8家族蛋白的脂质化修饰，进而促进吞噬泡的延伸和自噬体的形成过程。然而，其中WIPI2b蛋白招募ATG16L1复合物——这一关键自噬步骤的具体分子机制仍不清楚。

近期，中科院上海有机化学研究所生命有机化学国家重点实验室的潘李锋研究组在《Science Advances》杂志发表了题为“ATG16L1 adopts a dual–binding site mode to interact with WIPI2b in autophagy”的研究论文（